Контакт образуется на небольшом по площади участке. В месте контакта в цитомембрану встроены трансмембранные белки α- и β-интегрины, которые соединяются с элементами межклеточного матрикса.
Со стороны цитоплазмы к интегринам присоединяются несколько промежуточных белков (тензин, таллин, α-актинин, винкулин, паксиллин, фокальная адгезионная киназа), к которым присоединяются актиновые микрофиламенты. TTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTTT
Винкулин - молекула белка размером 1066 аминокислот (что характерно для человека и цыпленка) содержит 2 домена, которые получаются при протеолизе белка. N-концевой глобулярный домен, 95кДа. С-концевой удлиненный домен, 30кДа. Обе части белка соединены пролин-богатым участком длиной 41 аминокислота, где и находятся 2 сайта действия протеазы. Винкулин-α и Винкулин-β - изоформы винкулина с молекулярной массой 130 кДа , названные метавинкулином , который экспрессируется в гладких, поперечно-полосатых и сердечной мышцах. Обе формы получаются путем альтернативного сплайсинга 19 экзона. Он присутствует в метавинкулине между 915 и 916 положением γ- винкулина.
Таллин - связывается непосредственно с цитоплазматическим доменом интегрина. Субъединица талина с массой 215-235 кД димеризуется с образованием длинной гибкой молекулы. На молекуле имеется сужение, чувствительное к Са-зависимой протеазе II. При этом талин разрезается на два неравных фрагмента - 200кД и 47 кД. Участок связывания интегрина находится на малом фрагменте. На большом фрагменте находится участок связывания винкулина.
Тензин - белок, кепирующий актиновые филаменты с их плюс концов.
Паксиллин- молекулярная масса 68 кД.
α-актинин- в клетках хороидного плексуса(однослойный секреторный эпителий, выстилающий желудочки мозга) альфа-актинин локализован главным образом в апикальной мембране и связываются предпочтительно с Na/К-АТФазой , но не обнаруживаются вблизи базолатеральной мембраны, где находится белок полосы 3. α-актинин связывает актиновые филаменты в пучки и сети in vitro и локализуется в ламеллиподии. Различные изоформы частично разделяются пространственно между разными областями локализации актина, причем актинин 1 и актинин 4 локализуется в раффлах. Клетки Dictyostelium , лишенные α-актина, не обнаруживают дефектов двигательной активности за исключением клеток с отсутствием гомолога филамина, что заставляет предположить структурную совместимость этих кросслинкеров в ламеллиподии. В синтетических кометных хвостах актина, недостаток α-актинина проявляется в образовании менее компактной структуры хвоста, подтверждая кросслинкующую функцию этого белка.
Статьи и публикации:
Внутреннее строение рыб: нервная система и органы чувств, ч.2
Осязание хорошо развито у большинства рыб, особенно это касается многих донных рыб, а также обитателей мутной воды. Усики рыб есть не что иное, как их органы осязания. Ими они ощупывают различные предметы и животных, находят пищу, ориенти ...
За и против клонирования
Уже известно, что, по крайней мере, 8 исследовательских групп по всему миру работают над клонированием человека. На протяжении 2002 всё больше и больше стран "дают законодательское добро" на клонирование, в основном в терапевтич ...
Биологическая сущность микоризы
Всходы многих видов лесных деревьев, выращенные в стерильном питательном растворе, а затем перенесенные в луговую почву, будут плохо расти и даже погибать от недостатка пищи, хотя субстрат достаточно богат ею. Однако если добавить к почве ...