Биология » Межклеточные контакты » Адгезионные соединения между клеткой и матриксом

Адгезионные соединения между клеткой и матриксом

Контакт образуется на небольшом по площади участке. В месте контакта в цитомембрану встроены трансмембранные белки α- и β-интегрины, которые соединяются с элементами межклеточного матрикса.

Со стороны цитоплазмы к интегринам присоединяются несколько промежуточных белков (тензин, таллин, α-актинин, винкулин, паксиллин, фокальная адгезионная киназа), к которым присоединяются актиновые микрофиламенты.

Винкулин - молекула белка размером 1066 аминокислот (что характерно для человека и цыпленка) содержит 2 домена, которые получаются при протеолизе белка. N-концевой глобулярный домен, 95кДа. С-концевой удлиненный домен, 30кДа. Обе части белка соединены пролин-богатым участком длиной 41 аминокислота, где и находятся 2 сайта действия протеазы. Винкулин-α и Винкулин-β - изоформы винкулина с молекулярной массой 130 кДа , названные метавинкулином , который экспрессируется в гладких, поперечно-полосатых и сердечной мышцах. Обе формы получаются путем альтернативного сплайсинга 19 экзона. Он присутствует в метавинкулине между 915 и 916 положением γ- винкулина.

Таллин - связывается непосредственно с цитоплазматическим доменом интегрина. Субъединица талина с массой 215-235 кД димеризуется с образованием длинной гибкой молекулы. На молекуле имеется сужение, чувствительное к Са-зависимой протеазе II. При этом талин разрезается на два неравных фрагмента - 200кД и 47 кД. Участок связывания интегрина находится на малом фрагменте. На большом фрагменте находится участок связывания винкулина.

Тензин - белок, кепирующий актиновые филаменты с их плюс концов.

Паксиллин- молекулярная масса 68 кД.

α-актинин- в клетках хороидного плексуса(однослойный секреторный эпителий, выстилающий желудочки мозга) альфа-актинин локализован главным образом в апикальной мембране и связываются предпочтительно с Na/К-АТФазой , но не обнаруживаются вблизи базолатеральной мембраны, где находится белок полосы 3. α-актинин связывает актиновые филаменты в пучки и сети in vitro и локализуется в ламеллиподии. Различные изоформы частично разделяются пространственно между разными областями локализации актина, причем актинин 1 и актинин 4 локализуется в раффлах. Клетки Dictyostelium , лишенные α-актина, не обнаруживают дефектов двигательной активности за исключением клеток с отсутствием гомолога филамина, что заставляет предположить структурную совместимость этих кросслинкеров в ламеллиподии. В синтетических кометных хвостах актина, недостаток α-актинина проявляется в образовании менее компактной структуры хвоста, подтверждая кросслинкующую функцию этого белка.

Статьи и публикации:

Ионные механизмы потенциала действия. Измерение мембранных токов
Количественное описание механизмов, участвующих в генерации потенциала действия, стало возможным благодаря методу измерения мембранных токов в условии фиксации потенциала. Этот метод позволяет определить, какой вклад вносят ионы того или ...

Обмен веществ и энергии – основа процесса жизнедеятельности организма. Возрастные особенности различных видов обмена и их регуляции. Особенности обмена веществ в условиях Крайнего Севера
Обмен веществ и энергии — совокупность процессов превращения веществ и энергии, происходящих в живых организмах, и обмен веществами и энергией между организмом и окружающей средой. Обмен веществ и энергии является основой жизнедеятельнос ...

Характеристика пиявки
Пиявки (Hirudinei) - отряд класса кольчатых червей. Тело удлиненное или овальное, более или менее сплющенное в спинно-брюшном направлении, ясно разделенное на мелкие кольца, которые в числе 3 - 5 соответствуют одному сегменту тела; в коже ...

Разделы