Сериновые протеиназы. К подподклассу 3.4.21 относятся протеиназы, для которых характерно наличие в каталитическом центре триады аминокислот: аспарагиновая кислота, гистидин и серии. В этот подподкласс внесены многие хорошо изученные протеийазы животного происхождения (химотрипсин, трипсин, тромбин, плазмин, эластаза и др.) и некоторые микробные протеиназы.
Тиоловые протеиназы. К подподклассу 3.4.22 относятся протеиназы, имеющие в активном центре SH-группу цистеина.
В подподкласс 3.4.22 вошел ряд важных протеиназ растительного происхождения, такие как папаин, фицин, бромелаин, химопапаин, и некоторые микробные протеиназы.
Кислые протеиназы. Они входят в подподкласс (3.4.23) и имеют оптимальный рН ниже 5, в каталитическом акте у этих ферментов участвуют остатки дикарбоновых аминокислот. Наиболее широко известны из этого подподкласса пепсин, катепсин и ряд кислых протеиназ грибного происхождения. В последний под подкласс (3.4.24) входят протеиназы, содержащие ионы металлов. В основном это различные микробные нейтральные протеиназы и некоторые протеиназы животного происхождения.
В классификации и номенклатуре протеолитических ферментов выделена ещё одна, третья группа протеиназ, которые включены в подподкласс 3.4.99. Это протеиназы с неизвестным механизмом катализа. В этот подподкласс внесено 26 ферментов, среди них много микробных протеиназ, но есть протеиназы и животного происхождения. Создание подподкласса 3.4.99 вызвано тем, что многие протеиназы обладают близкой, но не полностью изученной и определенной специфичностью. Они действуют на один и тот же субстрат, однако продукты гидролиза отличаются не только количественно, но и качественно.
Отличительной особенностью многих протеолитических ферментов животного происхождения является то, что они в организме существуют в неактивном состоянии в виде зимогенов, которые только при определенных условиях могут превращаться в активные формы. Это трипсин, химотрипсин, карбоксипептидазы, А и В, пепсины, реннин, катепсины, аминопептидазы, дипептидазы, тромбин, плазмин и др. Многие из данных ферментов получены в кристаллическом виде. Они чаще используются в медицине. Механизм их действия, субстратная специфичность, механизм ингибирования и активации подробно изучены. Имеются данные о строении активного центра, а для некоторых протеиназ известна и структура самого фермента. Также глубоко и всесторонне изучены основные протеиназы растительного происхождения: папаин, фицин, бромелаин, химопапаин, которые за рубежом широко применяются в медицине и пищевой технологии.
Статьи и публикации:
Молекулы, используемые в качестве моделей пор и каналов
Особенно интересны в этом отношении:
Ø Нистатин и амфотерицин В – структурные формулы этих сходных полиенов приведены на рис.5. Диаметр поры составляет около 8Ǻ. От 8 до 10 молекул полиена образуют цилиндрическую структуру, в ...
Выводы
Работы, проведенные в направлении исследования свойств лазеров, позволили не только успешно использовать лазерное излучение в клинических условиях, но и определить сферу применения тех или иных лазерных установок. Мощные лазеры на неодимо ...
Микроскопические исследования как метод познания клетки
Диаметр типичной клетки животных составляет 10-20 мкм, что в пять раз меньше мельчайшей видимой частицы. Только с появлением совершенных световых микроскопов в начале XIX века удалось установить тот факт, что все ткани животных и растений ...